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Francis VillatoroHéctor SocasGastón Giribetproteínas quiralidad invertida prionesaminoácidos estrógidos priones tierrasilverine pregunta priones aminoácidosprion proteína mal plegadamutación aminoácidos clave plegamientoribosoma añade aminoácido a aminoácidoestructura proteína entorno aguaproteína y sitio activo alteradoaminoácido afecta funcionamiento proteicofunción biológica de la proteínapriones proteínas mutadasenfermedades neurológicas prionesalteración sitio activo prionesfunción biológica modificada prionesFrancis VillatoroARNARN mensajeroGastón GiribetNéstor MartínezSilverine MaxilverChatGPTN punto a punto
Prion proteína mal plegada
Con
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Francis Villatoro explica el origen y las causas del mal plegamiento de proteínas, específicamente en relación con los priones.
…solamente una única quiralidad, depende de la técnica de síntesis que utilices. Hoy en día para temas de fármacos, etc., se usan ya técnicas de síntesis que directamente te dan una única quiralidad sin necesidad de tener que separar después quiralidades, ¿no? Hay una pregunta que voy a combinar dos en realidad: una de Néstor Martínez y otra de Silverine o Silverin. Aprovecho y le pregunto: ¿cómo lo diríamos?, ¿Silverine o Silverine Maxilver?. Preguntaba originariamente Néstor si las proteínas con quiralidad invertida son los temibles priones y añadía Maxilver que es difícil que los priones tengan aminoácidos de estrógidos cuando en la Tierra son levógidos, ¿no? Sí, no tiene nada que ver. El prion básicamente es una proteína que está mal plegada. Claro, son las mal plegadas. ¿Y por qué está mal plegada? Pues porque tiene una mutación. Hay ciertos aminoácidos que están cambiados. Hay una mutación que hace que un aminoácido que es clave en el plegamiento y que hace que muchas veces en el plegamiento el ribosoma va añadiendo aminoácido a aminoácido y hay un proceso en el que se va reestructurando la estructura conforme se va sintetizando la proteína. La proteína está como una cosa alargada y se va doblando y se conformando y depende pues del entorno, del agua, que lo envuelve todo, pero también de la propia estructura del ribosoma, de la propia estructura de la propia proteína. Entonces a veces cambiar un único aminoácido hace que una proteína se pliegue de una manera ligeramente distinta. Y un aplicamiento ligeramente distinto, pues normalmente no tiene ningún tipo de consecuencia; de hecho, hay muchas proteínas que tienen partes móviles, pero si afecta al sitio activo, al lugar donde está, digamos, radicada la función biológica de la proteína, pues hace que la proteína ya no funcione de manera adecuada, funcione de manera diferente. Priones: son proteínas en las que una mutación ha provocado que el sitio activo quede alterado y de tal forma que inducen una enfermedad. Hay muy poquitas proteínas que hagan eso; suelen ser enfermedades neurológicas porque es un sitio muy delicado ese tipo de cosas, y son proteínas que alteran ligeramente la función que tienen que hacer y entonces esa función alterada pues tiene una implicación, una función biológica modificada, una implicación patológica. Pero no tiene nada que ver; no es que en el organismo humano, si tú introduces aminoácidos de la quilaridad incorrecta, no son utilizables por la maquinaria. O sea, la maquinaria no es capaz de construir proteínas con esos aminoácidos. Y si tú introduces una proteína que tenga algunos de esos…
Significado #1 · Palabras #1
Francis Villatoro explica el origen y las causas del mal plegamiento de proteínas, específicamente en relación con los priones.
Habla: Francis VillatoroSignificado #1 · Palabras #1proteínas quiralidad invertida prionesaminoácidos estrógidos priones tierrasilverine pregunta priones aminoácidosprion proteína mal plegadamutación aminoácidos clave plegamientoribosoma añade aminoácido a aminoácidoestructura proteína entorno aguaproteína y sitio activo alteradoaminoácido afecta funcionamiento proteicofunción biológica de la proteínapriones proteínas mutadasenfermedades neurológicas prionesalteración sitio activo prionesfunción biológica modificada priones…solamente una única quiralidad, depende de la técnica de síntesis que utilices. Hoy en día para temas de fármacos, etc., se usan ya técnicas de síntesis que directamente te dan una única quiralidad sin necesidad de tener que separar después quiralidades, ¿no? Hay una pregunta que voy a combinar dos en realidad: una de Néstor Martínez y otra de Silverine o Silverin. Aprovecho y le pregunto: ¿cómo lo diríamos?, ¿Silverine o Silverine Maxilver?. Preguntaba originariamente Néstor si las proteínas con quiralidad invertida son los temibles priones y añadía Maxilver que es difícil que los priones tengan aminoácidos de estrógidos cuando en la Tierra son levógidos, ¿no? Sí, no tiene nada que ver. El prion básicamente es una proteína que está mal plegada. Claro, son las mal plegadas. ¿Y por qué está mal plegada? Pues porque tiene una mutación. Hay ciertos aminoácidos que están cambiados. Hay una mutación que hace que un aminoácido que es clave en el plegamiento y que hace que muchas veces en el plegamiento el ribosoma va añadiendo aminoácido a aminoácido y hay un proceso en el que se va reestructurando la estructura conforme se va sintetizando la proteína. La proteína está como una cosa alargada y se va doblando y se conformando y depende pues del entorno, del agua, que lo envuelve todo, pero también de la propia estructura del ribosoma, de la propia estructura de la propia proteína. Entonces a veces cambiar un único aminoácido hace que una proteína se pliegue de una manera ligeramente distinta. Y un aplicamiento ligeramente distinto, pues normalmente no tiene ningún tipo de consecuencia; de hecho, hay muchas proteínas que tienen partes móviles, pero si afecta al sitio activo, al lugar donde está, digamos, radicada la función biológica de la proteína, pues hace que la proteína ya no funcione de manera adecuada, funcione de manera diferente. Priones: son proteínas en las que una mutación ha provocado que el sitio activo quede alterado y de tal forma que inducen una enfermedad. Hay muy poquitas proteínas que hagan eso; suelen ser enfermedades neurológicas porque es un sitio muy delicado ese tipo de cosas, y son proteínas que alteran ligeramente la función que tienen que hacer y entonces esa función alterada pues tiene una implicación, una función biológica modificada, una implicación patológica. Pero no tiene nada que ver; no es que en el organismo humano, si tú introduces aminoácidos de la quilaridad incorrecta, no son utilizables por la maquinaria. O sea, la maquinaria no es capaz de construir proteínas con esos aminoácidos. Y si tú introduces una proteína que tenga algunos de esos…
Francis Villatoro explica cómo los priones afectan al proceso de síntesis proteica en las células, alterando el plegamiento de proteínas y replicándose como si fueran virus.
Habla: Francis VillatoroSignificado #3 · Palabras #3priones y proteínas plegadas francisplegado de proteínas y contagiopropensión al plegado de prionespriones replican estructura plegadainteracciones proteina-proteína en prionesproteína prion modificada célulaproteína priónica afecta síntesis proteicaribosoma pliega mal proteínas sintetizadasarn mensajero codifica proteína ribosomaprión altera función del ribosomapriones afectan síntesis proteicaproteínas priones alteran plegamientoviroides arn mal plegadosarn mal plegados y replicacióninteracción chatgpt con francis villatoroalteración del plegamiento de otros arn…destruidas, cortadas, etc., acabaría cortándose y acabaría resultando que quedan ahí unos aminoácidos que después no se pueden aprovechar para hacer otras proteínas. O sea que en principio no tiene nada que ver. Gastón, creo que querías comentar algo. No, yo no sé nada de biología, la verdad; de química orgánica muy poco, pero los priones tienen esta cosa también de que ese plegado es una proteína plegada, como bien explicaba Francis; pero también tiene a veces cierta propensión a contagiar ese plegado, a hacer que se empiece a plegar otras. Sí, una de las cosas que tienen las proteínas es que hay interacciones proteína-proteína; entonces los priones tienen esa peculiaridad de que se replican, es decir, cuando en una célula tenemos esa proteína modificada que es el prion, cuando se va a sintetizar esa proteína a partir del código genético, si está, perdón, a partir del gen que Codifica la proteína, del ARN mensajero que le llega al ribosoma; si hay el prion, el ribosoma tiende a plegar mal lo que está sintetizando. Es decir, recibe un código que le dice qué aminoácidos tiene que poner, pero cuando está plegándose la proteína, si está cerca la proteína priónica, altera la función del ribosoma; muchas veces bloquea, porque esto es un proceso, ya os digo, está fabricando uno a uno. O sea, se están pegando yo recibo los aminoácidos y los voy pegando y se va plegando la proteína si. las pocas proteínas que son priones está cerca, altera ese plegamiento y hace que se pliegue mal entonces la proteína mal plegada altera la formación de la proteína buena con lo que eso hace que se replique el prion y actúa entre comillas con una especie como de virus o algo así eso también puede ocurrir con la ARN el ARN también hay el equivalente a, se llaman viroides, que son ARN mal plegados. Entonces esos ARN mal plegados, cuando se encuentran en el citoplasma, son replicables y si pasan a la herencia y provocan una enfermedad, etc., cuando alteran el plegamiento de otros ARN. Antes de sacar la siguiente pregunta, que ya muy rápidamente para ir terminando, pero he visto un comentario que no me resisto a sacar de N punto a punto: dice, en casa de Francis, ChatGPT le pregunta a él. Bueno, recordad que yo doy una asignatura de bioinformática y con bioquímico y tengo que enterarme de algo de las cosas estas bioquímicas; si no, ¿qué le cuento yo a mis chavales? Hay una pregunta graciosilla en la que se han compinchado Thomas Vila y…